概述
血漿（blood plasma）相當于結締組織的細胞間質。是血液的重要組成分，呈淡黃色液體（因含有膽紅素）。血漿的化學成分中，水分占90～92％，溶質以血漿蛋白為主。血漿蛋白是多種蛋白質的總稱，用鹽析法可将其分為白蛋白、球蛋白和纖維蛋白原三類。
血漿蛋白的濃度是血漿和組織液的主要區别所在，因為血漿蛋白的分子很大，不能透過毛細血管管壁。在生物化學研究中，曾經用鹽析法将血漿蛋白分為白蛋白、球蛋白與纖維蛋白原三大類。以後，用電泳法又将白蛋白區分為白蛋白和前白蛋白，将球蛋白區分為a1-、a2-、a3-、β-、γ-球蛋白等。用其他方法，如免疫電泳，還可以将血漿蛋白作更進一步的區分。這說明血漿蛋白包括了很多分子大小和結構都不相同的蛋白質。
組成
血液由有形成分紅細胞、白細胞和血小闆，以及無形的液體成分血漿(plasma)組成。血液凝固後析出淡黃色透明液體，稱為血清(serum)。血清與血漿的區别在于血清中沒有纖維蛋白原，但含有一些在凝血過程中生成的分解産物。
生理情況下，血液經血管在全身不斷流動，轉運各種物質與組織之間。血漿，組織間液以及其它細胞外液共同構成機體的内環境。因此血液在溝通内外環境，維持内環境的相對穩定(如pH、滲透壓、各種化學成分的濃度等)，物質的運輸(營養物、代謝産物、代謝調節物)，免疫防禦及凝血與抗凝血作用等方面都起着重要作用。
分類
血漿蛋白是血漿中最主要的固體成分，含量為60～80g/L，血漿蛋白質種類繁多，功能各異。用不同的分離方法可将血漿蛋白質分為不同的種類。最初用鹽析法隻是将血漿蛋白分為白蛋白和球蛋白，後來用分段鹽析法可細分為白蛋白、拟球蛋白、優球蛋白和纖維蛋白等組分。用醋酸纖維薄膜電泳法可分為白蛋白、α1球蛋白、α2球蛋白、β－球蛋白和γ-球蛋白等5條區帶，而用分辨力較高的聚丙烯酰胺凝脈電泳法則可分為30多條區帶。用等電聚焦電泳與聚丙烯酰胺電泳組合的雙向電泳，分辨力更高，可将血漿蛋白分成一百餘種。目前臨床較多采用簡便快速的醋酸纖維薄膜電泳法。
近年來已知的血漿蛋白質有二百多種，有些蛋白質的功能尚未闡明。
血漿蛋白質多種多樣，各種血漿蛋白有其獨特的功能，除按分離方法分類外。目前亦采用功能分類法。可分為以下8類：
①凝血系統蛋白質，包括12種凝血固子(除Ca2＋外)。
②纖溶系統蛋白質，包括纖溶酶原、纖溶酶、激活劑及抑制劑等。
③補體系統蛋白質。
④免疫球蛋白。
⑤脂蛋白。
⑥血漿蛋白酶抑制劑，包括酶原激活抑制劑、血液凝固抑制劑、纖溶酶抑制劑、激肽釋放抑制劑、内源性蛋白酶及其他蛋白酶抑制劑。
⑦載體蛋白。
⑧未知功能的血漿蛋白質。
共同特征
1、血漿蛋白質絕大部分由肝髒合成。除γ球蛋白由漿細胞合成，内皮細胞合成少量血漿蛋白質外。
2、血漿蛋白質為分泌型蛋白質。在與肉質網結合的多核糖體(pllyribosome)上合成，分泌入血漿前經曆了剪切信号肽、糖基化、磷酸化等翻譯後修飾加工過程，成為成熟蛋白質。
3、血漿蛋白質幾乎都是糖蛋白，含有N-或O-連接的寡糖鍊。僅白蛋白、視黃醇結合蛋白和C－反應蛋白等少數不含糖。糖鍊可參與血漿蛋白分子的三級結構的形成，具有多種功能。
4、各種血漿蛋白質都具有其特征性的循環半衰期。
5、許多血漿蛋白質有多态性(polymorphism)。多态性指在同種屬人群中，有兩種以上，發生頻率不低于1%的表現型。最典型的是ABO血型物質。此外，α1抗胰蛋白酶、結合珠蛋白、鐵轉運蛋白、血漿銅藍蛋白等都顯示多态性。研究血漿蛋白多态性對遺傳學及臨床醫學均有重要意義。
6、當急性炎症或組織損傷時，某些血漿蛋白水平增高。這些血漿蛋白被稱為急性期蛋白質(acute phase protein)。包括C反應蛋白(CRP)、α1抗胰蛋白酶、α2酸性糖蛋白及纖維蛋白原等。急性期蛋白在人體炎症反應中發揮一定作用。
主要功能
血漿蛋白是多種蛋白質的總稱，在人體中具有重要的生理功能，它的主要功能有：1、維持血液正常的膠體滲透壓及PH值。2、營養儲備功能。3、運輸多種代謝物質，運輸一些不溶或難溶于水的物質及一些易被細胞攝取或易随尿排出的物質與蛋白結合，有利于它們在血液中運輸和調節作用。4、在血漿中起催化作用，發揮功能。5、血液凝固與纖維蛋白溶解作用，6、免疫調節作用，血漿中有免疫作用的蛋白質是免疫球蛋白和補體。
白蛋白
人血漿白蛋白(albumin)是人血漿含量最多的蛋白質，約45g/L，占血漿總蛋白的60%。肝髒每天合成12g白蛋白，占肝髒分泌蛋白的50%。人血漿白蛋白基因位于第4号染色體上，其初級翻譯産物為前白蛋白原(preproalbumin)。在分泌過程中切除信号肽，生成白蛋白原(proalbumis)。繼而在高爾基氏體經組織蛋白酶B切除N末端的一個6肽片斷(精－甘－缬－苯丙－精－精)，成為成熟的白蛋白。由585個氨基酸組成的一條多肽鍊，含17個二硫鍵，分子量約為69，000。白蛋白的分子呈橢園形，其長短軸分别為150和38，較球蛋白和纖維蛋白原分子對稱，故白蛋白粘性較低。白蛋白等電點為pH4.7，比血漿蛋白其他組分的PI低，所以在常用的弱堿性電泳緩沖液中所帶負電荷多，加之分子量小，故電泳遷移速度快。
血漿白蛋白主要有兩方面生理功能：
①維持血漿膠體滲透壓。因血漿中白蛋白含量最高，且分子量較小，故血漿中它的分子數最多。因此在血漿膠體滲透壓中起主要作用，提供75－80%的血漿總膠體滲透壓。
②與各種配體(ligands)結合，起運輸功能。許多物質如遊離脂肪酸、膽紅素、性激素、甲狀腺素、腎上腺素、金屬離子、磺胺藥、青黴素G、雙香豆素、阿斯匹林等藥物都能與白蛋白結合，增加親水性而便于運輸。
金屬結合蛋白
1、結合珠蛋白(haptoglobin;Hp)是一種血漿糖蛋白，分子量約為90.000。能與紅細胞外血紅蛋白(Hb)結合形成緊密的非共價複合物Hb-Hp。每100ml血漿中具有足以結合40?80mg血紅蛋白的Hp。每天降解的Hb約有10%釋入血循環中，成為紅細胞外遊離的Hb，Hb與Hp結合成Hb-Hp複合物後分子量可達155.000，不能透過腎小球，從而防止遊離血紅蛋白從腎髒丢失，避免Hb所含鐵的丢失。保證鐵再用于合成代謝。
溶血性貧血患者血漿結合珠蛋白濃度下降。由于溶血時大量的Hb釋出，Hp與遊離Hb結合成複合物而被肝細胞攝取、清除。此外，Hp也是一種急性期蛋白，患各種炎症時其血漿中含量升高。
2、鐵轉運蛋白(transferrin;Tf)鐵轉運蛋白屬β球蛋白。是由肝髒内合成的糖蛋白，分子量約80.000。具高度多态性，目前已發現20多種不同類型的Tf。每分子Tf可結合2分子的Fe3＋。鐵轉運蛋白的生理功能是将鐵運送到需要鐵的組織與細胞。每天血紅蛋白分解代謝，釋出25mg左右的鐵。遊離鐵有毒性，它與Tf結合後不僅毒性降低而且還将鐵運送到需鐵部位。鐵是許多含鐵蛋白質生物活性的發揮所必不可少的，如血紅蛋白、肌紅蛋白、細胞色素、過氧化物酶等。因此，任何生長、增殖細胞的膜上都有鐵轉運蛋白的受體。攜帶Fe3＋的Tf與受體結合後經内吞作用進入細胞内,供細胞内合成利用。
銅藍蛋白
銅藍蛋白(ceruloplosmin Cp)屬α2球蛋白。也是由機體髒髒合成的一種糖蛋白、分子量為160，000，由8個分子量1.8萬的亞基組成。每分子Cp可牢固地結合6個銅離子，并因攜銅而呈藍色。Cp除作為銅的載體外，還具有氧化酶的活性，可将Fe2＋氧化為Fe3＋，利于鐵摻入鐵轉運蛋白，促進鐵的運輸。
正常成人體内一般含銅7ffe100mg，平均每千克體重含銅1．guZ．ling。主要位于骨、髒髒和肌肉中。血漿中的銅90%由Cp轉運，10%與白蛋白結合而送輸。成人每日攝取銅2mg，主要在小腸上段吸收，同白蛋白結合送輸到肝，即摻入肝細胞合成Cp。部分銅可從膽汁中排出。肝病時銅藍蛋白合成減少，血漿Cp含量降低。肝豆狀核變性(wilso病)是一種遺傳病，可能因為肝細胞溶酶體不能将來自銅藍蛋白的銅排入膽汁，導緻銅在肝、腎、腦及紅細胞中聚積，發生銅中毒。肝中銅含量增加，抑制銅和Cp結合，血中Cp含量下降(<20mg/dl)。可出現溶血性貧血、慢性肝病，以及神經系統症狀。由于角膜内銅的沉着，在角膜周圍出現綠色或金黃色的色素環，稱為KayseFleischer環，是肝豆狀核變性的一種特征性改變，具有診斷價值。減少銅攝入，服用D青黴胺鳌合銅離子，可對肝豆狀核變性治療。
